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<title>Condensine</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Condensine</span></h1>
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<table class="infobox hintergrundfarbe-basis float-right" style="margin:0 0 1em 1.5em; border: 1px solid #CCD2D9; width: 200px; text-align: center; border-collapse: collapse; font-size: 90%;">
<tbody><tr>
<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet
</th></tr>
<tr>
<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Chromosom" title="Chromosom">Chromosom</a>
</td></tr>
<tr>
<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>
</th></tr>
<tr>
<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0000796">QuickGO</a>
</td></tr></tbody></table>
<p><b>Condensine</b> sind <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexe</a>, die für die <a href="Mitose#Kondensation_der_Chromosomen" title="Mitose">Chromosomenkondensation</a> der <a href="Mitose" title="Mitose">Mitose</a> erforderlich sind.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>
<p>Strukturell sind Condensine den <a href="Cohesin" class="mw-redirect" title="Cohesin">Cohesinen</a> sehr ähnlich, unterscheiden sich aber in der Funktion.
Sie bestehen aus fünf Untereinheiten: zwei SMC-Proteinen (SMC2 und SMC4; SMC steht für <span lang="en"><b>S</b>tructural <b>M</b>aintenance of <b>C</b>hromosomes</span>), einem Kleisin (Brn1 / CAP-H oder CAP-H2) und zwei HEAT-repeat-Proteinen (CAP-D2/D3 und CAP-G/G2).<sup id="cite_ref-Hirano2012_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hirano2012-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Beide SMC-Untereinheiten bilden mit der Kleisin-Untereinheit einen Ring. Es ist vorgeschlagen worden, dass dieser Ring ähnlich Cohesin Chromatin topologisch umschließen kann.<sup id="cite_ref-Cuylen2011_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Cuylen2011-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die beiden HEAT-repat-Untereinheiten assoziieren mit der Kleisin-Untereinheit.
</p><p>Fast alle Organismen haben Condensin oder Condensin-ähnliche Proteinkomplexe. Während <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">Prokaryoten</a> und niedere <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> nur eine Isoform besitzen, kommen in mehrzelligen Lebewesen oft zwei Condensin-Isoformen vor – Condensin I und Condensin II. Condensin-II-Komplexe befinden sich während des ganzen Zellzyklus im Zellkern. Condensin-I-Komplexe sind in der Interphase im Zytoplasma und gelangen nur nach <a href="Mitose#Zerfall_der_Kernhülle" title="Mitose">Auflösen der Kernhülle in der Mitose</a> in Kontakt mit Chromatin.
</p><p>Die SMC-Untereinheiten können als Dimer <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> binden. <i>In vitro</i> konnte gezeigt werden, dass Condensine die Energie aus der ATP-Hydrolyse nutzen können, um DNA zu binden und diese zu verwinden. Vermutlich funktioniert die Kondensation der DNA gleich. Dabei werden einige Untereinheiten des Condesins von dem während der <a href="M-Phase" class="mw-redirect" title="M-Phase">M-Phase</a> aktiven <a href="Cyclin" class="mw-redirect" title="Cyclin">M-cdk</a> phosphoryliert und bilden DNA-Schleifen durch intramolekulare Quervernetzungen.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>
<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Condensins?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Condensine</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>
<ul><li>Takuya Sakamoto, Yuki Sakamoto, Stefan Grob, Daniel Slane, Tomoe Yamashita, Nanami Ito, Yuka Oko, Tomoya Sugiyama, Takumi Higaki, Seiichiro Hasezawa, Maho Tanaka, Akihiro Matsui, Motoaki Seki, Takamasa Suzuki, Ueli Grossniklaus, Sachihiro Matsunaga: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/s41477-022-01200-3">Two-step regulation of centromere distribution by condensin II and the nuclear envelope proteins</a>. In: <a href="Nature" title="Nature">Nature</a> Plants, 1. August 2022; <a href="https://doi.org/10.1038/s41477-022-01200-3" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41477-022-01200-3">doi:10.1038/s41477-022-01200-3</a>. Dazu:
<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://scitechdaily.com/scientists-solve-a-mystery-across-the-centuries/">Scientists Solve “A Mystery Across the Centuries”</a>. Auf: SciTechDaily vom 1. August 2022. Quelle: <a href="University_of_Tokyo" class="mw-redirect" title="University of Tokyo">University of Tokyo</a></li></ul></li>
<li>Maximilian W. G. Schneider, Bryan A. Gibson, Shotaro Otsuka, Maximilian F. D. Spicer, Mina Petrovic, Claudia Blaukopf, Christoph C. H. Langer, Paul Batty, Thejaswi Nagaraju, Lynda K. Doolittle, Michael K. Rosen, Daniel W. Gerlich: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/s41586-022-05027-y">A mitotic chromatin phase transition prevents perforation by microtubules</a>. In: <a href="Nature" title="Nature">Nature</a>, 3. August 2022; <a href="https://doi.org/10.1038/s41586-022-05027-y" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41586-022-05027-y">doi:10.1038/s41586-022-05027-y</a>. Dazu:
<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://scitechdaily.com/molecular-mechanism-discovered-that-confers-special-physical-properties-to-chromosomes-in-dividing-human-cells/">Molecular Mechanism Discovered That Confers Special Physical Properties to Chromosomes in Dividing Human Cells</a>. Auf: SciTechDaily vom 3. August 2022. Quelle: Institute of Molecular Biotechnology (IMBA)</li></ul></li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-Hirano2012-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Hirano2012_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text">T. Hirano: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Condensins: universal organizers of chromosomes with diverse functions</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Genes & Dev.</cite> 2012, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1659–1678</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1101/gad.194746.112">10.1101/gad.194746.112</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Condensine&rft.atitle=Condensins%3A+universal+organizers+of+chromosomes+with+diverse+functions&rft.au=T.%26%2332%3BHirano&rft.btitle=Genes+%26+Dev.&rft.date=2012&rft.doi=10.1101%2Fgad.194746.112&rft.genre=book&rft.pages=1659-1678" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-Cuylen2011-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Cuylen2011_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Cuylen, J. Metz, C. Häring: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Condensin structures chromosomal DNA through topological links</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nat Struct Mol Biol</cite>. 2011, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nsmb.2087">10.1038/nsmb.2087</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Condensine&rft.atitle=Condensin+structures+chromosomal+DNA+through+topological+links&rft.au=S.%26%2332%3BCuylen%2C%26%2332%3BJ.+Metz%2C+C.+H%C3%A4ring&rft.btitle=Nat+Struct+Mol+Biol&rft.date=2011&rft.doi=10.1038%2Fnsmb.2087&rft.genre=book" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Bruce Alberts et al.: <i>Molekularbiologie der Zelle</i>, 4. Auflage, 2004, S. 1196–1197.</span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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